La vida es, sobre todo, información organizada. Generalmente esta información está contenida en el ADN o ARN de los organismos. Sin embargo, muchas veces no se considera a los virus como sistemas vivos, pues no son capaces de reproducirse por sí mismos, necesitan células a las que infectar para así reproducirse. Pero aún así mutan y evolucionan para perpetuarse. La gripe de cada invierno así nos lo recuerda. Ser tan simples, les permite a veces evolucionar a mayor velocidad de lo que nuestros sistema inmunitario puede alcanzar de tal modo que siempre estamos infectados.
Un prion está un escalón por debajo de los virus y ni siquiera tiene ADN. Son simples proteínas mal plegadas, pero pueden causar enfermedades horribles como las encefalopatías espongiformes que termina agujereando el cerebro de los individuos a los que infectada hasta que esas personas pierden todas las facultades mentales y mueren poco a poco totalmente demendes. Los priones se clasifican en distintas variedades o cepas, caracterizadas por su tiempo de incubación y la enfermedad que causan. Pueden producir la encefalopatía espongiforme, el scrapie en las ovejas o la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob en humanos.
Las proteínas son secuencias de aminoácidos, pero lo que les da su verdadera funcionalidad es su plegamiento en una estructura tridimensional. Son tan complejas que un posible plegamiento en un determinado mínimo de energía no tiene por qué ser el único. Normalmente se pliegan bien y si lo hacen mal pueden pasar desapercibidas o provocar algún problema. Lo que distingue a un prion de una proteína mal plegada cualquiera es su capacidad de contagiar su mal plegamiento a las que tienen al lado. Lo sorprendente es que los priones no se reproducen a la manera convencional, creando nuevas moléculas orgánicas, sino que convierten a las proteínas sanas en priones, simplemente les transfieren sólo información "casi inmaterial" y las hacen pertenecer a su "clase". Lo que se reproduce es la forma de plegarse no las proteínas mismas. Este sistema es tan efectivo que una reacción en cadena (o efecto dominó) de este tipo puede reconvertir grandes cantidades de proteínas celulares en proteínas priónicas. En el caso de las encefalopatías espongiformes la diana son proteínas de las neuronas. La forma mal plegada es tóxica para la célula porque forma grandes agregados de forma laminar que causa daños celulares y finalmente en los tejidos.
Dependiendo del plegamiento se tiene una variedad distinta de prion, aunque la secuencia de aminoácidos puede ser la misma. Siempre y cuando el prion ataque el mismo objetivo se retiene su particular plegamiento. Sin embargo, según los priones se "reproducen" pueden no plegarse en su forma habitual priónica, sino que pueden hacerlo de otras maneras distintas. Digamos que el prion puede "mutar".
La conducta de los priones hace que se parezcan en su comportamiento infeccioso a los virus, ya que incluso producen estas mutaciones estructurales autopertuantes que les proporcionan ventajas adaptativas. Pero aunque se comporten como virus no son virus. Incluso se puede llegar a poner en duda que los priones evolucionen verdaderamente.
En un estudio reciente unos investigadores dicen haber expuesto cómo los priones evolucionan, adaptándose a un nuevo ambiente. En concreto han encontrado que una particular versión de prion, al ser transferida de una célula nerviosa a una célula de una línea diferente, termina produciendo una variedad nueva que se adapta mejor al nuevo ambiente. Si se transfiere este nuevo prion a una tercera línea celular se adaptan de nuevo. Si al final son de otra vez trasferidos a las células nerviosas originales los priones evolucionarán gradualmente hasta obtener sus antiguas propiedades. Estos investigadores encontraron pruebas físicas de que, al menos en un caso, el plegamiento del prion cambió cuando sus propiedades cambiaron.
En estudios previos se mostró que los priones pueden desarrollar un gran número de mutaciones y estas mutaciones pueden deberse a adaptaciones evolutivas como resistencia a fármacos, un fenómeno que previamente sólo se conocía en bacteria y virus. Además se sugería que las proteínas normales no priónicas podían ser una blanco terapéutico mejor que las proteínas priónicas mal plegada. Como se ha visto que los priones se adaptan a los cambios ambientales, entonces se cree ahora que será difícil diseñar fármacos que los combatan. Pero si se desarrolla uno que inhiba la transformación de una proteína normal en prion se podría impedir el avance de la enfermedad por falta de blancos. Además, este sistema no iría en detrimento de la salud del sujeto, tal y como se mostró ya en ratones.
En el nuevo estudio se encontró que cuando una población de priones es transferida a un anfitrión diferente una de las variedades puede replicarse más rápido, algo que constituye una ventaja adaptativa, y puede terminar siendo la cepa dominante. Esta nueva población puede a su vez contener otras variantes que pueden ser seleccionadas al ser transferidas a un nuevo anfitrión.
Por tanto, aunque los priones no tienen material genético al uso, se comportan como los virus y otras agentes infecciosos, pueden mutar y sufrir selección natural. En este caso evolucionan cambiando su plegamiento en lugar de cambiar su secuencia genética.
El nuevo estudio sugiere además que las poblaciones de priones constituyen cuasi-especies similares en su naturaleza a los retrovirus aunque sean muy diferentes a ellos. Al final ambos tienden a cambiar su estructura para sobrevivir, aunque esto lo hagan de manera muy diferente.
Un prion está un escalón por debajo de los virus y ni siquiera tiene ADN. Son simples proteínas mal plegadas, pero pueden causar enfermedades horribles como las encefalopatías espongiformes que termina agujereando el cerebro de los individuos a los que infectada hasta que esas personas pierden todas las facultades mentales y mueren poco a poco totalmente demendes. Los priones se clasifican en distintas variedades o cepas, caracterizadas por su tiempo de incubación y la enfermedad que causan. Pueden producir la encefalopatía espongiforme, el scrapie en las ovejas o la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob en humanos.
Las proteínas son secuencias de aminoácidos, pero lo que les da su verdadera funcionalidad es su plegamiento en una estructura tridimensional. Son tan complejas que un posible plegamiento en un determinado mínimo de energía no tiene por qué ser el único. Normalmente se pliegan bien y si lo hacen mal pueden pasar desapercibidas o provocar algún problema. Lo que distingue a un prion de una proteína mal plegada cualquiera es su capacidad de contagiar su mal plegamiento a las que tienen al lado. Lo sorprendente es que los priones no se reproducen a la manera convencional, creando nuevas moléculas orgánicas, sino que convierten a las proteínas sanas en priones, simplemente les transfieren sólo información "casi inmaterial" y las hacen pertenecer a su "clase". Lo que se reproduce es la forma de plegarse no las proteínas mismas. Este sistema es tan efectivo que una reacción en cadena (o efecto dominó) de este tipo puede reconvertir grandes cantidades de proteínas celulares en proteínas priónicas. En el caso de las encefalopatías espongiformes la diana son proteínas de las neuronas. La forma mal plegada es tóxica para la célula porque forma grandes agregados de forma laminar que causa daños celulares y finalmente en los tejidos.
Dependiendo del plegamiento se tiene una variedad distinta de prion, aunque la secuencia de aminoácidos puede ser la misma. Siempre y cuando el prion ataque el mismo objetivo se retiene su particular plegamiento. Sin embargo, según los priones se "reproducen" pueden no plegarse en su forma habitual priónica, sino que pueden hacerlo de otras maneras distintas. Digamos que el prion puede "mutar".
La conducta de los priones hace que se parezcan en su comportamiento infeccioso a los virus, ya que incluso producen estas mutaciones estructurales autopertuantes que les proporcionan ventajas adaptativas. Pero aunque se comporten como virus no son virus. Incluso se puede llegar a poner en duda que los priones evolucionen verdaderamente.
En un estudio reciente unos investigadores dicen haber expuesto cómo los priones evolucionan, adaptándose a un nuevo ambiente. En concreto han encontrado que una particular versión de prion, al ser transferida de una célula nerviosa a una célula de una línea diferente, termina produciendo una variedad nueva que se adapta mejor al nuevo ambiente. Si se transfiere este nuevo prion a una tercera línea celular se adaptan de nuevo. Si al final son de otra vez trasferidos a las células nerviosas originales los priones evolucionarán gradualmente hasta obtener sus antiguas propiedades. Estos investigadores encontraron pruebas físicas de que, al menos en un caso, el plegamiento del prion cambió cuando sus propiedades cambiaron.
En estudios previos se mostró que los priones pueden desarrollar un gran número de mutaciones y estas mutaciones pueden deberse a adaptaciones evolutivas como resistencia a fármacos, un fenómeno que previamente sólo se conocía en bacteria y virus. Además se sugería que las proteínas normales no priónicas podían ser una blanco terapéutico mejor que las proteínas priónicas mal plegada. Como se ha visto que los priones se adaptan a los cambios ambientales, entonces se cree ahora que será difícil diseñar fármacos que los combatan. Pero si se desarrolla uno que inhiba la transformación de una proteína normal en prion se podría impedir el avance de la enfermedad por falta de blancos. Además, este sistema no iría en detrimento de la salud del sujeto, tal y como se mostró ya en ratones.
En el nuevo estudio se encontró que cuando una población de priones es transferida a un anfitrión diferente una de las variedades puede replicarse más rápido, algo que constituye una ventaja adaptativa, y puede terminar siendo la cepa dominante. Esta nueva población puede a su vez contener otras variantes que pueden ser seleccionadas al ser transferidas a un nuevo anfitrión.
Por tanto, aunque los priones no tienen material genético al uso, se comportan como los virus y otras agentes infecciosos, pueden mutar y sufrir selección natural. En este caso evolucionan cambiando su plegamiento en lugar de cambiar su secuencia genética.
El nuevo estudio sugiere además que las poblaciones de priones constituyen cuasi-especies similares en su naturaleza a los retrovirus aunque sean muy diferentes a ellos. Al final ambos tienden a cambiar su estructura para sobrevivir, aunque esto lo hagan de manera muy diferente.
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