El moho del limo está compuesto por organismos similares a las amebas. Este tipo de ameba (Dictyostelium discoideum) se alimenta individual y libremente de bacterias del suelo, pero si la comida escasea se agrega con otras para formar un cuerpo fructífero de unas 100.000 células. Algunas de ellas terminan siendo esporas, mientras que un cuarto de ellas forman un tallo que muere sacrificado para que las esporas del cuerpo fructífero sean dispersadas por el viento y vayan a parar a lugar más propicio en donde haya alimento. Las esporas germinan después para generar amebas y cerrar así el ciclo.
La clave de todo esto está en que hay células que se sacrifican por otras que sí se reproducen. Esto, desde el punto de vista evolutivo, no tiene mucho sentido a no ser que unas y otras células compartan gran parte de sus genes. Pero esto no puede darse a no ser que tengan algún mecanismo para reconocer a sus "parientes".
Ahora investigadores del Baylor College of Medicine han identificado la "llave y cerradura" genética que permite a la ameba reconocer a las que son similares a ella. Estos investigadores hipotetizaron que las moléculas que permiten a estas células hacer esto tendría propiedades similares a las proteínas de membrana que contienen inmunoglobulinas, como las proteínas relacionadas con el sistema inmunitario de los mamíferos. Este tipo de proteínas de membrana tiene la particularidad de que sobresalen sobre la misma al mundo exterior de la célula, proporcionando una señal extracelular.
Al igual que los soldados usan banderas y uniformes para diferenciarse del enemigo, las amebas usarían estas proteínas para diferenciarse de variedades de Dictyostelium que están genéticamente alejadas de ellas.
Estos investigadores identificaron a las proteínas TgrB1 y TgrC1 como las que podrían cumplir esta función. Se parecería al complejo de histocompatibilidad MHC, que es parte del sistema inmunitario de organismos más complejos.
Estos investigadores creían que TgrB1 sobre una membrana celular reconocería la TgrC1 sobre la membrana de otra célula y entonces encajarían una en la otra, permitiendo de este modo a las dos células unirse entre sí. Cada célula tendría ambos tipos de proteínas en sus membranas.
Se puede decir que es como tener llaves y cerraduras azules y amarillas. Si una célula tiene cerraduras azules y otra tiene llaves azules, entonces cooperan, se ven una a la otra como parientes. Pero si una tiene cerraduras azules y la otra llaves amarillas entonces no.
En una serie de complejos experimentos, estos investigadores eliminaron o añadieron estas proteínas a la vez o por separado y el resultado fue el mismo. Si estas proteínas pertenecían a la misma variedad las células cooperaban entre sí y se agregaban. Si este no era el caso no se agregaban. Tampoco importaba que clase de modificación se introdujera en estas proteínas, pues seguían siendo clave en el proceso de reconocimiento. Para demostrar inequívocamente esto los investigadores reemplazaron una de las proteínas dando lugar a una variedad que tenía una proteína TgrB1 normal y una proteína foránea TgrC1.
Para determinar si realmente unas se adherían a las otras marcaron a una población con el color verde y a la otra con el color rojo y las cultivaron. Las células con las mismas proteínas TgrB1 y TgrC1 se agregaban entre sí. Pero aquellas que eran diferentes permanecían diferenciadas en poblaciones rojas o verdes.
Según los investigadores esta serie de experimentos constituyen la primera demostración en seres unicelulares de la existencia de moléculas similares a las inmunoglobulinas participando en un proceso de discriminación. Las moléculas son distintas a las que participan en el sistema inmunitario de seres complejos como el ser humano, pero los principios son los mismos.
Puede que durante la evolución se hayan dados varios casos independientes en los que apareciera el auto-reconocimiento y en los que se haya usado el mismos concepto: proteínas de membrana con pliegues exteriores similares a las inmunoglobulinas que sean polimórficas (que distintas variedades o cepas tengas distintas proteínas de este tipo).
Esta investigación proporciona nuevas perspectivas en la biología y evolución de los comportamientos celulares que guardan muchos paralelismos con los procesos que se dan en organismos pluricelulares y que incluso tienen implicaciones en la salud humana.
La clave de todo esto está en que hay células que se sacrifican por otras que sí se reproducen. Esto, desde el punto de vista evolutivo, no tiene mucho sentido a no ser que unas y otras células compartan gran parte de sus genes. Pero esto no puede darse a no ser que tengan algún mecanismo para reconocer a sus "parientes".
Ahora investigadores del Baylor College of Medicine han identificado la "llave y cerradura" genética que permite a la ameba reconocer a las que son similares a ella. Estos investigadores hipotetizaron que las moléculas que permiten a estas células hacer esto tendría propiedades similares a las proteínas de membrana que contienen inmunoglobulinas, como las proteínas relacionadas con el sistema inmunitario de los mamíferos. Este tipo de proteínas de membrana tiene la particularidad de que sobresalen sobre la misma al mundo exterior de la célula, proporcionando una señal extracelular.
Al igual que los soldados usan banderas y uniformes para diferenciarse del enemigo, las amebas usarían estas proteínas para diferenciarse de variedades de Dictyostelium que están genéticamente alejadas de ellas.
Estos investigadores identificaron a las proteínas TgrB1 y TgrC1 como las que podrían cumplir esta función. Se parecería al complejo de histocompatibilidad MHC, que es parte del sistema inmunitario de organismos más complejos.
Estos investigadores creían que TgrB1 sobre una membrana celular reconocería la TgrC1 sobre la membrana de otra célula y entonces encajarían una en la otra, permitiendo de este modo a las dos células unirse entre sí. Cada célula tendría ambos tipos de proteínas en sus membranas.
Se puede decir que es como tener llaves y cerraduras azules y amarillas. Si una célula tiene cerraduras azules y otra tiene llaves azules, entonces cooperan, se ven una a la otra como parientes. Pero si una tiene cerraduras azules y la otra llaves amarillas entonces no.
En una serie de complejos experimentos, estos investigadores eliminaron o añadieron estas proteínas a la vez o por separado y el resultado fue el mismo. Si estas proteínas pertenecían a la misma variedad las células cooperaban entre sí y se agregaban. Si este no era el caso no se agregaban. Tampoco importaba que clase de modificación se introdujera en estas proteínas, pues seguían siendo clave en el proceso de reconocimiento. Para demostrar inequívocamente esto los investigadores reemplazaron una de las proteínas dando lugar a una variedad que tenía una proteína TgrB1 normal y una proteína foránea TgrC1.
Para determinar si realmente unas se adherían a las otras marcaron a una población con el color verde y a la otra con el color rojo y las cultivaron. Las células con las mismas proteínas TgrB1 y TgrC1 se agregaban entre sí. Pero aquellas que eran diferentes permanecían diferenciadas en poblaciones rojas o verdes.
Según los investigadores esta serie de experimentos constituyen la primera demostración en seres unicelulares de la existencia de moléculas similares a las inmunoglobulinas participando en un proceso de discriminación. Las moléculas son distintas a las que participan en el sistema inmunitario de seres complejos como el ser humano, pero los principios son los mismos.
Puede que durante la evolución se hayan dados varios casos independientes en los que apareciera el auto-reconocimiento y en los que se haya usado el mismos concepto: proteínas de membrana con pliegues exteriores similares a las inmunoglobulinas que sean polimórficas (que distintas variedades o cepas tengas distintas proteínas de este tipo).
Esta investigación proporciona nuevas perspectivas en la biología y evolución de los comportamientos celulares que guardan muchos paralelismos con los procesos que se dan en organismos pluricelulares y que incluso tienen implicaciones en la salud humana.
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